Зачем нужны квазивитамины: коэнзим Q, коэнзим А, карнитин. Что значит "кофермент а" Химическая формула Ацетил КоА - C21H36N7O16P3S

КОФЕРМЕНТЫ (син. коэнзимы ) - низкомолекулярные органические соединения биологического происхождения, необходимые в качестве дополнительных специфических компонентов (кофакторов) для осуществления каталитического действия ряда ферментов. Многие К. представляют собой производные витаминов. Биол, эффект значительной группы витаминов (группы В) определяется их превращением в К. и ферменты в клетках организма. Были сделаны попытки (и небезуспешные) прямого использования некоторых К. с леч. целями. Трудности, которые при этом возникают, состоят в том, что не всегда производятся количественные определения содержания К. в крови и органах и еще реже определяется активность ферментов, синтезирующих или разрушающих исследуемые К., в норме и патологии. Обнаруженный при каком-либо заболевании недостаток того или иного К. обычно пытаются устранить, вводя в организм соответствующий витамин. Но если нарушены системы синтеза недостающего К., что нередко имеет место, то введение такого витамина теряет смысл: терапевтический эффект можно получить только введением недостающего кофермента. С леч. целями применяют кокарбоксилазу (см. Тиамин), ФАД, коферментные формы витамина В 12 (см. Цианокобаламин) и некоторые другие К. В леч. целях К. вводят парентерально, но и при этом условии не всегда имеется уверенность, что они могут без расщепления проникнуть к месту своего действия (во внутриклеточную среду).

Обладая небольшим мол. весом, К., в отличие от биокатализаторов белковой природы (ферментов), характеризуются термостабильностью и доступностью диализу. Дыхательные хромогены растений (полифенолы), глутаминовую к-ту, орнитин, бисфосфаты (дифосфаты) глюкозы и глицериновой к-ты и другие метаболиты, действующие при определенных обстоятельствах как кофакторы ферментативных процессов переноса, нередко обозначают как К. соответствующих процессов. Правильнее применять термин «кофермент» только к соединениям, биол, функция которых сводится целиком или преимущественно к их специфическому участию в действии ферментов (см.).

Термин «кофермент» был предложен Г. Бертраном в 1897 г. для обозначения функции солей марганца, которые он считал специфическим кофактором фенол азы (лакказы); однако теперь неорганические компоненты ферментных систем не принято относить к числу К. Существование истинного (органического) К. впервые установили англ. биохимики Харден (A. Harden) и Янг (W. Young) в 1904 г., показавшие, что из ферментных экстрактов дрожжевых клеток при диализе удаляется термостабильное органическое вещество, необходимое для действия ферментного комплекса, катализирующего спиртовое брожение (см.). Этот вспомогательный катализатор брожения Харден и Янг назвали козимазой; его строение было установлено в 1936 г. в лабораториях X. Эйлер- Xeльпина и О. Варбурга почти одновременно.

Механизм действия К. неодинаков. Во многих случаях они действуют в качестве промежуточных акцепторов (переносчиков) определенных хим. группировок (фосфатных, ацильных, аминных и др.), атомов водорода или электронов. В других случаях К. участвуют в активировании молекул субстратов ферментативных реакций, образуя с этими молекулами реакционно-способные промежуточные соединения. В виде таких соединений субстраты подвергаются определенным ферментативным превращениям; таковы функции глутатиона (см.) как кофермента глиоксалазы и дегидрогеназы формальдегида, КоА - при ряде превращении жирных кислот (см.) и других органических к-т и т. д.

Типичные К. образуют непрочные сильно диссоциированные соединения со специфическими белками (апоферментами) растворимых ферментов, от которых они легко могут быть отделены путем диализа (см.) или гель-фильтрация (см.). При многих реакциях переноса групп, протекающих при сопряженном действии двух ферментных белков, происходит поочередное обратимое присоединение к молекулам этих белков частиц К. в двух формах - акцепторной и донорной (напр., окисленной и восстановленной, фосфорилированной и нефосфорилированной). В приведенной ниже схеме показан (в несколько упрощенной форме) механизм обратимого переноса водорода между молекулой донора водорода (АН2) и молекулой акцептора (Б) при действии двух дегидрогеназ (Фа и Фб) и кофермента (Ко):

Суммарная реакция:

В полном цикле окислительно-восстановительного процесса (реакции 1-6) кофермент кодегидрогеназа не изменяется и не входит в баланс продуктов реакции, т. е. служит катализатором. Если же рассматриваются последовательные фазы цикла, протекающие каждая с участием одного фермента (реакции 1-3 и 4-6), то Ко и КоН2 выступают наравне с молекулами АН2, А, Б, БН2 в качестве второго субстрата. В этом же смысле относительным является различие между субстратами и диссоциирующими К., участвующими в сопряженных реакциях переноса фосфатных, ацильных, гликозильных и других групп.

У многих двухкомпонентных ферментов, построенных по типу протеидов, апофермент образует с небелковым термостабильным компонентом прочное, труднодиссоциирующее соединение. Небелковые компоненты ферментов-протеидов, обычно называемые простетическими группами (напр., флавиновые нуклеотиды, пиридоксальфосфат, металлопорфирины), взаимодействуют с субстратом, оставаясь на всем протяжении ферментативной реакции в составе нерасщепленной молекулы одного протеида. Термин «кофермент» обычно распространяют и на химически взаимодействующие с молекулами субстратов, прочно связанные органические простетические группы ферментов, которые трудно отграничить от легко диссоциирующих К., т. к. между обоими типами кофакторов существуют постепенные переходы.

Точно также нельзя провести резкой грани между К. и нек-рыми промежуточными продуктами обмена веществ (метаболитами), которые в ферментативных процессах выступают то как обычные субстраты, подвергающиеся в данном процессе в основном необратимому изменению, то как необходимые вспомогательные катализаторы при сопряженных ферментативных превращениях, из которых эти метаболиты выходят неизмененными. Метаболиты такого рода могут служить промежуточными акцепторами тех или иных групп в процессах ферментативного переноса, протекающих аналогично процессу, схематично изображенному выше (напр., роль полифенолов как переносчиков водорода в дыхании растительных клеток, роль глутаминовой к-ты в переносе аминных групп путем реакций трансаминирования и т. п.), или в более сложных циклических превращениях с участием нескольких ферментов (примером может служить функция орнитина в цикле образования мочевины). Несколько иной характер носит коферментоподобное действие 1,6-бисфосфоглюкозы, к-рая служит необходимым кофактором и в то же время промежуточной ступенью в процессе межмолекулярного переноса фосфатных остатков при взаимопревращении 1-фосфоглюкозы и 6-фосфоглюкозы под действием фосфоглюкомутазы, когда молекула кофактора переходит в молекулу конечного продукта, отдавая один фосфатный остаток исходному продукту, из к-рого при этом образуется новая молекула кофактора. Точно такую же функцию выполняет 2,3-бисфосфоглицериновая к-та при катализируемом другой фосфомутазой взаимопревращении 2-фосфоглицериновой и 3-фосфоглицериновой к-т.

К. весьма разнообразны по хим. строению. Однако чаще всего среди них встречаются соединения двух типов: а) нуклеотиды и некоторые другие органические производные фосфорной к-ты; б) пептиды и их производные (напр., фолиевая к-та, КоА, глутатион). У животных и у многих микроорганизмов для построения молекул ряда К. необходимы соединения, которые этими организмами не синтезируются и должны доставляться с пищей, т. е. витамины (см.). Водорастворимые витамины группы В в большинстве своем входят в состав К., строение и функции которых известны (это относится к тиамину, рибофлавину, пиридоксалю, никотинамиду, пантотеновой к-те), или же могут сами действовать как активные молекулы К. (витамин В 12 , фолиевая к-та). То же, вероятно, относится и к другим водо- и жирорастворимым витаминам, роль которых в процессах биол, катализа еще полностью не выяснена.

Ниже перечислены важнейшие К. с указанием типа их строения и основных видов ферментативных превращений, в которых они участвуют. В статьях об отдельных К. приведены более детальные сведения об их структуре и механизме действия.

Коферменты нуклеотидной природы . Адениловые рибонуклеотиды (аденозин-5"-моно-, ди- и трифосфорные к-ты) участвуют в многочисленных реакциях активирования и переноса орто- и пирофосфатных остатков, остатков аминокислот (аминоацилов), угольной и серной к-т, а также в ряде других ферментативных превращений. Аналогичные функции в определенных случаях выполняют производные инозин-5"-фосфорной и гуанозин-5"-фосфорной к-т.

Гуаниловые рибоиуклеотиды (гуанозин-5"-моно-, ди- и трифосфорные к-ты) играют роль К. при реакциях переноса остатка янтарной к-ты (сукцинила), биосинтезе рибонуклеопротеидов в микросомах, биосинтезе адениловой к-ты из инозиновой и, возможно, при переносе остатков маннозы.

Цитидиловые рибонуклеотиды (цитидин-5"-фосфорные к-ты) при биосинтезе фосфатидов играют роль К. переноса остатков О-фосфоэтанол холина, О-фосфоэтаноламина и т. д.

Уридиловые рибонуклеотиды (уридин-5"-фосфорные к-ты) выполняют функции К. в процессах трансгликозилирования, т. е. переноса остатков моноз (глюкозы, галактозы и др.) и их производных (остатков гексозаминов, глюкуроновой к-ты и т. п.) при биосинтезе ди- и полисахаридов, глюкуронозидов, гексозаминидов (мукополисахаридов), а также при активировании остатков сахаров и их производных в некоторых других ферментативных процессах (напр., взаимопревращении глюкозы и галактозы и др.).

Никотинамидадениндинуклеотид (НАД) участвует в важнейших для клеточного обмена реакциях переноса водорода в качестве специфического К. многочисленных дегидрогеназ (см.).

Никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ) участвует в важнейших для клеточного обмена реакциях переноса водорода в качестве специфического К. некоторых дегидрогеназ.

Флавинмононуклеотид (ФМН) участвует в биол, переносе водорода как К. (простетическая группа) некоторых флавиновых («желтых») окислительных ферментов.

Флавинадениндинуклеотид (ФАД) участвует в биол, переносе водорода как К. (простетическая группа) большинства флавиновых («желтых») окислительных ферментов.

Кофермент А (КоА, восстановленная форма - KoA-SH, кофермент ацилирования; соединение аденозин-З" ,5"-бисфосфорной к-ты с пантотенил-аминоэтантиолом или пантетеином) образует с остатками уксусной и других органических к-т тиоэфиры типа R-СО-S-КоА, где R - остаток органической к-ты, и играет роль К. в переносе и активировании кислотных остатков как при реакциях ацилирования (синтез ацетилхолина, гиппуровой к-ты, парных желчных к-т и т. п.), так и при многих других ферментативных превращениях кислотных остатков (реакции конденсации, оксидоредукции или обратимой гидратации ненасыщенных к-т). При участии КоА протекает ряд промежуточных реакций клеточного дыхания, биосинтеза и окисления жирных к-т, синтеза стероидов, терпенов, каучука и т. п.

Кофермент B 12 . Возможно, что разнообразные биол, функции витамина В 12 , хим. механизм которых еще не ясен, напр, в процессе кроветворения, при биосинтезе метильных групп, превращениях сульфгидрильных групп (SH-групп) и т. д., обусловлены его ролью как К. в процессе биосинтеза белков-ферментов.

Другие коферменты, содержащие фосфатные остатки. Дифосфотиамин служит К. при декарбоксилировании (простом и окислительном) пировиноградной, альфа-кетоглутаровой и других альфа-кетокислот, а также при реакциях расщепления углеродной цепи фосфорилированных кетосахаров под действием особой группы ферментов (кетолазы, транскетолазы, фосфокетолазы).

Пиридоксальфосфат конденсируется с аминокислотами (и аминами) в активные промежуточные соединения типа оснований Шиффа (см. Шиффа основания); является К. (простетической группой) ферментов, катализирующих реакции трансаминирования и декарбоксилирования, а также многих других ферментов, которые осуществляют разнообразные превращения аминокислот (реакции расщепления, замещения, конденсации), играющие важную роль в клеточном обмене.

Коферменты пептидной природы . Кофермент формилирования. Восстановленная фолиевая к-та и ее производные, содержащие три или семь остатков глутаминовой к-ты, соединенных гамма-пептидными связями, играют роль К. в промежуточном обмене так наз. одноуглеродных, или «C1», остатков (формила, оксиметила и метила), участвуя как в реакциях переноса этих остатков, так и в их окислительно-восстановительных взаимопревращениях. Формильные и оксиметильные производные Н4-фолиевой к-ты являются «активными формами» муравьиной к-ты и формальдегида в процессах биосинтеза и окисления метильных групп, в обмене серина, глицина, гистидина, метионина, пуриновых оснований и т. д.

Глутатион. Восстановленный глутатион (Г-SH) действует по типу К. при превращении метилглиоксаля в молочную к-ту под влиянием глиоксалазы, при ферментативной дегидрогенизации формальдегида, в определенных стадиях биол, окисления тирозина и т. д. Кроме того, глутатион (см.) играет большую роль в защите различных тиоловых (сульфгидрильных) ферментов от инактивирования в результате окисления SH-групп или связывания их тяжелыми металлами и другими SH-ядами.

Прочие коферменты . Липоевая кислота является вторым К. дегидрогеназ пировиноградной и альфа-кетоглутаровой к-т (наряду с дифосфотиамином); при действии этих ферментов остаток липоевой к-ты, связанный амидной связью (СО - NH) со специфическими ферментными белками, выполняет функции промежуточного акцептора (переносчика) водорода и ацильных остатков (ацетила, сукцинила). Другие предполагаемые функции этого К. недостаточно изучены.

Витамин E (токоферол), витамин К (филлохинон) и продукты их окислительно-восстановительиых превращений или близкородственные производные n-бензохинона (убихинон, кофермент Q) рассматриваются как К. (переносчики водорода), участвующие в определенных промежуточных реакциях дыхательной окислительной цепи и в сопряженном с ними дыхательном фосфорилировании (см.). Установлено, что филлохинон (витамин К) играет роль К. в биосинтезе остатков альфа-карбоксиглутаминовой к-ты, входящих в состав молекул белковых компонентов системы свертывания крови.

Биотин - водорастворимый витамин, выполняющий роль К. или простетической группы в составе ряда ферментов, катализирующих реакции карбоксилирования - декарбоксилирования некоторых органических к-т (пировиноградной, пропионовой и др.). Эти ферменты имеют строение биотинил-протеидов, в которых соответствующий биотину ацильный остаток (биотинил) присоединен амидной связью к N6-аминогруппе одного из остатков лизина молекулы белка.

Аскорбиновая кислота служит активатором ферментной системы окисления тирозина в животных тканях и некоторых других ферментных систем (гидроксилаз), при действии которых в ядро ароматических и гетероциклических соединений, в т. ч. пептидно-связанных остатков пролина при биосинтезе коллагена, Токоферолы , Филлохиноны , Флавопротеиды .

Библиография: Болдуин Э. Основы динамической биохимии, пер. с англ., с. 55 и др., М., 1949; Витамины, под ред. М. И. Смирнова, М., 1974; Диксон М. и Уэбб Э. Ферменты, пер. с англ., М., 1966; Коферменты, под ред. В. А. Яковлева, М., 1973; Кочетов Г. А. Тиаминовые ферменты, М., 1978, библиогр.; Ферменты, под ред. А. Е. Браунштейна, с. 147, М., 1964, библиогр.

А. Е. Браунштейн.

Коферменты в каталитических реакциях осуществляют транспорт различных групп атомов, электронов или протонов. Коферменты связываются с ферментами:

Ковалентными связями;

Ионными связями;

Гидрофобными взаимодействиями и т.д.

Один кофермент может быть коферментом для нескольких ферментов. Многие коферменты являются полифункциональными (например, НАД, ПФ). В зависимости от апофермента зависит специфичность холофермента.

Все коферменты делят на две большие группы: витаминные и невитаминные.

Коферменты витаминной природы – производные витаминов или химические модификации витаминов.

1 группа: тиаминовые – производные витамина В1 . Сюда относят:

Тиаминмонофосфат (ТМФ);

Тиаминдифосфат (ТДФ) или тиаминпирофосфат (ТПФ) или кокарбоксилаза;

Тиаминтрифосфат (ТТФ).

ТПФ имеет наибольшее биологическое значение. Входит в состав декарбоксилазы кетокислот: ПВК, a-кетоглутаровая кислота. Этот фермент катализирует отщепление СО 2 .

Кокарбоксилаза участвует в транскетолазной реакции из пентозофосфатного цикла.

2 группа: флавиновые коферменты, производные витамина В2 . Сюда относят:

- флавинмононуклеотид (ФМН) ;

- флавинадениндинуклеотид (ФАД) .

Ребитол и изоалоксазин образуют витамин В2. Витамин В2 и остаток фосфорной к-ты образуют ФМН. ФМН в соединении с АМФ образуют ФАД.

[рис. изоалоксазиновое кольцо соединено с ребитолом, ребитол с фосфорной к-той, а фосфорная к-та – с АМФ]

ФАД и ФМН являются коферментами дегидрогеназ. Эти ферменты катализируют отщепление от субстрата водорода, т.е. участвуют в реакциях окисления–восстановления. Например СДГ – сукцинатдегидрогеназа – катализирует превращение янтарной к-ты в фумаровую. Это ФАД-зависимый фермент. [рис. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (над стрелкой – СДГ, под – ФАД и ФАДН 2) COOH-CH=CH-COOH]. Флавиновые ферменты (флавинзависимые ДГ) содержат ФАД, который в них является первоисточником протонов и электронов. В процессе хим. реакций ФАД превращается в ФАДН 2 . Рабочей частью ФАД является 2 кольцо изоалоксазина; в процессе хим. реакции идет присоединение двух атомов водорода к азотам и перегруппировка двойных связей в кольцах.

3 группа: пантотеновые коферменты, производные витамина В3 – пантотеновой кислоты. Входят в состав кофермента А, НS-КоА. Этот кофермент А является коферментом ацилтрансфераз, вместе с которой переносит различные группировки с одной молекулы на другую.

4 группа: никотинамидные, производные витамина РР - никотинамида :

Представители:

Никотинамидадениндинуклеотид (НАД);

Никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ).

Коферменты НАД и НАДФ являются коферментами дегидрогеназ (НАДФ-зависимых ферментов), например малатДГ, изоцитратДГ, лактатДГ. Участвуют в процессах дегидрирования и в окислительно-восстановительных реакциях. При этом НАД присоединяет два протона и два электрона, и образуется НАДН2.

Рис. рабочей группы НАД и НАДФ: рисунок витамина РР, к которому присоединяется один атом Н и в результате происходит перегруппировка двойных связей. Рисуется новая конфигурация витамина РР + Н + ]

5 группа: пиридоксиновые, производные витамина В6 . [рис. пиридоксаля. Пиридоксаль+ фосфорная к-та= пиридоксальфосфат]

- пиридоксин ;

- пиридоксаль ;

- пиридоксамин .

Эти формы взаимопревращаются в процессе реакций. При взаимодействии пиридоксаля с фосфорной кислотой получается пиридоксальфосфат (ПФ).

ПФ является коферментом аминотрансфераз, осуществляет перенос аминогруппы от АК на кетокислоту – реакция переаминирования . Также производные витамина В6 входят как коферменты в состав декарбоксилаз АК.

Коферменты невитаминной природы – вещества, которые образуются в процессе метаболизма.

1) Нуклеотиды – УТФ, УДФ, ТТФ и т.д. УДФ-глюкоза вступает в синтез гликогена. УДФ-гиалуроновая к-та используется для обезвреживания различных веществ в трансверных реакциях (глюкоуронил трансфераза).

2) Производные порфирина (гем): каталаза, пероксидаза, цитохромы и т.д.

3) Пептиды . Глутатион – это трипептид (ГЛУ-ЦИС-ГЛИ), он участвует в о-в реакциях, является коферментом оксидоредуктаз (глутатионпероксидаза, глутатионредуктаза). 2GSH«(над стрелкой 2Н) G-S-S-G. GSH является восстановленной формой глутатиона, а G-S-S-G – окисленной.

4) Ионы металлов , например Zn 2+ входит в состав фермента АлДГ (алкогольдегидрогеназы), Cu 2+ - амилазы, Mg 2+ - АТФ-азы (например, миозиновой АТФ-азы).

Могут участвовать в:

Присоединении субстратного комплекса фермента;

В катализе;

Стабилизация оптимальной конформации активного центра фермента;

Стабилизация четвертичной структуры.

Кофермент А

КоА, кофермент ацетилирования (или ацилирования), важнейший из коферментов (См. Коферменты), принимающий участие в реакциях переноса ацильных групп. Молекула КоА состоит из остатка адениловой кислоты (1), связанной пирофосфатной группой (2) с остатком пантотеновой кислоты (См. Пантотеновая кислота) (3), которая, в свою очередь, соединена пептидной связью с остатком β-меркаптоэтаноламина (4); см. формулу.

С КоА связан обширный круг биохимических реакций, лежащих в основе окисления и синтеза жирных кислот, биосинтеза липидов, окислительных превращений продуктов распада углеводов и т. д. Во всех случаях КоА действует как промежуточное соединение, связывающее (акцептирующее) и переносящее кислотные остатки на др. вещества. При этом кислотные остатки либо подвергаются в составе соединения с КоА тем или иным превращениям, либо передаются без изменений на определённые метаболиты. «Активную» форму органических кислот представляют ацильные остатки, присоединённые к сульфгидрильной (SH) группе КоА макроэргической ацилтиоэфирной связью. Большая заслуга в исследовании химической структуры и биологической роли КоА принадлежит Ф. Липман у, выделившему КоА из печени голубя (1947), и Ф. Линен у, полный синтез КоА осуществил X. Корана (1961).

Ю. Н. Лейкин.

Большая советская энциклопедия. - М.: Советская энциклопедия . 1969-1978 .

Смотреть что такое "Кофермент А" в других словарях:

- (Coenzyme Q10) Химическое соединение … Википедия

Кофермент A … Википедия

Общие … Википедия

Кофермент М, HSCH2CH2SO3 Кофермент М, Coenzyme M (2 меркаптоэтансульфонат, HS CoM) это кофермент, принимающий участие в реакциях переноса метильной группы у метаногенов. Данный кофермент является анионом HSCH2CH2SO3 . Меркаптоэтансульфонат … Википедия

Кофермент В, Coenzyme B (2 [(7 меркапто 1 оксогептил)амино] 3 фосфонооксибутановая кислота) это кофермент, принимающий участие в окислительно восстановительных реакциях у метаногенов. Молекула кофермента В содержит тиол, который принимает… … Википедия

Общие … Википедия

КоА, кофермент, состоящий из нуклеотида аденозин 3 ,5 дифосфата и р меркаптоэтиламида пантотеновой к ты; участвует в переносе ацильных групп (кислотных остатков), связывающихся с сульфгндрильной группой КоА высокоэнергетич. ацил тиоэфирной связью … Биологический энциклопедический словарь

© pirsik12 - stock.adobe.com

Коферменты представляют собой органические соединения небелковой природы, которые необходимы для функционирования многих ферментов. Большинство из них являются производными витаминов.

Причиной и снижения синтеза полезных веществ в организме часто является снижение активности некоторых видов ферментов. Поэтому то коэнзимы столь нам необходимы.

В узком смысле, кофермент – это , производная фолиевой кислоты и некоторых других витаминов. Важное значение для организма человека имеют те коферменты, которые продуцируются витаминами группы B.




© rosinka79 - stock.adobe.com

Кофермент нужен для того, чтобы повысить производительность клеточной энергии, которая нужна для поддержания жизнедеятельности. Любой процесс, который протекает в организме человека, требует колоссального энергетического ресурса, будь то умственная деятельность, работа сердечно-сосудистой или пищеварительной системы, физическая активность при нагрузке на опорно-двигательный аппарат. Благодаря реакции, в которую коферменты вступают с ферментами, продуцируется необходимая энергия.

Функции коферментов

Коферменты представляют собой небелковые соединения, которые способствуют активации потенциала ферментов. Они выполняют 2 основные функции:

1. Участвуют в каталитических процессах. Кофермент сам по себе не вызывает в организме необходимых молекулярных превращений, в состав ферментов он входит вместе с апоферментом, и только при их взаимодействии происходят каталитические процессы связывания субстрата.
2. Транспортировочная функция. Кофермент соединяется с субстратом, в результате чего образуется прочный транспортировочный канал, по которому свободно перемещаются молекулы до центра другого фермента.

Все коферменты объединяет одно важное свойство – они являются термически устойчивыми соединениями, но свойственные им химические реакции довольно сильно разнятся.

Классификация коферментов

По способам взаимодействия с апоферментом коферменты делятся на:

• Растворимые – во время реакции соединяется с молекулой фермента, после чего изменяется по химическому составу и высвобождается заново.
• Простетические – прочно связаны с апоферментом, в процессе реакции находится в активном центре фермента. Их регенерация происходит при взаимодействии с другим коферментом или субстратом.

По химической структуре коферменты делятся на три группы:

• алифатические (глутатион, и др.)
• гетероциклические (пиридоксальфосфат, тетрагидрофолиевая кислота, нуклеозидфосфаты и их производные (КоА, ФМН, ФАД, НАД и др.), металлопорфириновые гемы и др.
• ароматические (убихиноны).

По функциональному признаку выделяют две группы коферментов:

• окислительно-восстановительные,
• коферменты переноса групп.

Коферменты в спортивной фармакологии

При интенсивных физических нагрузках расходуется большое количество энергии, ее запас в организме истощается, а многие витамины и питательные вещества потребляются гораздо быстрее, чем вырабатываются. Спортсмены испытывают физическую слабость, нервное истощение, нехватку сил. Для того чтобы помочь избежать многих симптомов были разработаны специальные препараты с коферментами в составе. Их спектр действия очень широк, назначаются они не только спортсменам, но и людям с достаточно серьезными заболеваниями.

Кокарбоксилаза

Кофермент, который образуется только из поступающего в организм тиамина. У спортсменов он служит средством профилактики перенапряжения миокарда, расстройств нервной системы. Препарат назначается при радикулитах, невритах, а также острой печеночной недостаточности. Вводится внутривенно, разовая доза не должна быть менее 100 мг.

Кобамамид

Заменяет по действию функционал витамина B12, является анаболиком. Помогает спортсменам нарастить мышечную массу, увеличивает выносливость, способствует быстрому восстановлению после занятий. Выпускается в форме таблеток и растворов для внутривенного введения, суточная норма составляет 3 таблетки или 1000 мкг. Длительность курса – не более 20 дней.

Оксикобаламин

По своему действию схож с , но намного дольше держится в крови и гораздо оперативнее преобразуется в коферментную формулу благодаря прочному соединению с плазменными белками.

Пиридоксальфосфат

Для препарата характерны все свойства . От него он отличается быстрым терапевтическим эффектом, назначается к приему даже при нарушении фосфорилирования пиридоксина. Принимается три раза в день, суточная доза составляет не более 0,06 гр, а курс – не дольше месяца.

Пиридитол

Активизирует метаболические процессы центральной нервной системы, повышает проходимость глюкозы, препятствует избыточному образованию молочной кислоты, повышает защитные свойства тканей, в том числе устойчивость к гипоксии, которая возникает во время интенсивных спортивных тренировок. Принимают препарат три раза в день по 0,1 гр. после завтрака в течение месяца

Пантогам

Является гомологом , ускоряет обменные процессы, снижает проявление болевых реакций, повышает устойчивость клеток к гипоксии. Действие препарата направлено на активацию работы головного мозга, повышение выносливости, показан к применению при черепно-мозговых травмах различного типа. Таблетки принимаются в течение месяца по 0,5 гр не чаще трех раз в день.

Карнитин

Выпускается в форме препарата для инъекций, действие которых направлено на активацию жирового обмена, ускорение регенерации клеток. Оказывает

Ацетил КоА является важным соединением в обмене веществ:

Он необходим для синтеза жирных кислот поступает в цитозоль из митохондрий. Используется в различных биохимических реакциях.

Главная функция КоА:

Добавлять атомы водорода в цикл трикарбоновых кислот, для их окисления, с последующем выделением энергии. Обычно окисления бывает в почках, сердечных мышцах, жировой ткани, мозговой ткани (высокая скорость окисления ее основа- глюкоза.) и в печени. Если в печени циркуляция превышает норму, то ацетил повышает энергетические потребности клетки. Для того что бы использовалась эта энергия, образуются специальные тела, называемые как « » В высоком уровне котоновых тел в крови называют «кетозом», что представляют опасность для диабетиков.

В норме концентрация кетоновых тел в крови составляет 1-3 мг/дл (до 0,2 мМ/л), но при голодании значительно увеличивается.

Ацетил коа строение и роль в обмене веществ

У животных организмов ацетил КоА играет роль в обмене веществ, по мимо этого КоА как баланс между жировым обменом, так и углеводным. Для содействия клеток энергетическому соединению, КоА из жирных кислот поступает в цикл трикарбоновых кислот.

Список разновидностей групп КоА:

1. Ацетил КоА из карбоновых кислот:

a. Пропионил КоА (роль в метаболизме четных жирных кислот, аминокислот с разветвленной цепью)

b. Кумарол КоА

c. Ацетил КоА

d. Бутирил КоА

e. Ацетоацетил КоА

2. Ацил-Коа карбоцеклических кислот

a. Бензоил КоА

b. Фенилацетил КоА

3. Ацил-КоА дикарбоновые кислоты:

a. Пименил КоА

b. Сукцинил КоА

c. Малонил КоА

d. Гидроксиметилглюторил КоА

Химическая формула Ацетил КоА - C21H36N7O16P3S

Окисления жирных кислот производится в матриксе митохондрий, они входят внутрь митохондрий. Кислоты с длинной углеводородной цепочкой переходят через митохондрий, а помогает им в этом каратин, который в свою очередь поступает в организм с продуктами питания, либо из аминокислот лизина, метионина. В таких реакциях карнитина принимает особое участия витамин С.

Продукты окисления так же являются NADH, FADH и конечно Ацетил КоА. Но реакции у них схожи между собой. Каждый последующий цикл реакций становится меньше на два углеродных атома, в конце остается 4 атома углерода и образует две молекулы КоА.

Ацетил-КоА может расщепляться до ацетата

После того как Ацетил КоА расщепляться до ацетата, он окисляется до углекислого газа и воды. Он может превращаться в различные биологические соединения, жирные кислоты и даже в лимонную кислоту. Взять в пример Превращения Алкоголя в ацетальдегид, он превращается в ацетил КоА NAD после становится акцептором водорода и кофактором. HNAD здесь играет роль в митохондриях, изменяя отношения окислительной-восстановительного потенциала печени и NADH | NAD, далее подавляется синтез белка, увеличивается окисления липидов . Преобразовавшийся водород, замещает жирные кислоты, а это приводит к накоплению жировой печени.

Некроз влечет снижения активности печени

Слизистая желудка может метаболизировать некоторое кол-во алкоголя, однако у людей злоупотребляющих алкоголь, оболочка атрофируется. Алкоголь обеспечивает калории не несущие питательной ценности, т.е. те которые « опустошенные », 1 грамм алкоголя = 7 калл, 200 грамм это 500 мл крепкого напитка = 1400 калл. После преумножается образования ацетальдегита-токсичное вещество и уменьшается преобразования ацетат. Из этого следует что образования водорода, который замещает жирные кислоты в печени, происходит увеличения жирных кислот с кетозом, триглицеридемией, развивается жировая печень и гиперлипидемия.

Ацетил коа пути образования

Впервые кофермент А был найден в 1947 году Ф. Липманом, обнаружен был он в печени у голубя, структура этого фермента была определена уже в 1950 году в Лондоне, а в целом КоА выявлена Х Корана в 1961 году.